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免疫球蛋白分子結構(Ig)
更新時間:2012-12-20 點擊量:995

免疫球蛋白(Ig)的分子結構

任何類型的Ig都具有相同的基本結構,每個Ig分子由4條肽鏈組成,2條長鏈稱為重鏈由450~550個氨基酸殘基組成,分子量約為50~70kDa2條斷鏈稱為輕鏈(Light chain,L)由220個氨基酸殘組成,分子量為25 kDa4條肽鏈通過鏈間二硫鍵連接而成。整個Ig分子單體呈Y形,在重鏈恒定區有少量糖類,故Ig為糖蛋白。

Ig分子輕鏈和重鏈中氨基酸序列變化較大的區域稱為可變區(Variable region,V區);肽鏈C其余部位輕鏈和重鏈中氨基酸序列較為恒定,彼此相差不大,稱為恒定區(Con-Stint Region區)V區中H鏈和L鏈各有3個區域的氨基酸組成和排列順序高度可變,稱為高變區(HVR)它是抗體Ig與抗原發生特異性結合的部位,又稱為互補決定區(CDR)分別為CDR1CDR2CDR3. CDR以外的區域的氨基酸組成和排列順序相對不易變化。稱為骨架區(FR)大約占V區的75%,其功能在于維持V區 三維結構的穩定,

滬公網安備 31011802001677號

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